基于世界卫生组织在全球范围内进行的多重耐药结核菌（MDR-TB）感染的总体评估结果，多重耐药结核菌正在全球迅速蔓延，而中国是多重耐药结核菌感染的高发国家，抗结核新药的研发十分紧迫。核苷代谢途径是结核杆菌能量代谢的重要来源，其中关键的酶则被认为是新药研发的重要靶标。本研究成功解析了嘌呤补救合成代谢途径中的甘氨酰胺-核糖核酸酶-甲酰化酶T (glycinamide-RNasetransformylase T, PurT)的晶体结构（2.79 Å分辨率）。研究发现，与霍氏热球菌PurT（phBCCPPurT）相比，MtbPurT呈现出更加“开放”构象，有助于辅助因子的进出。此外，MtbPurT活性位点与大肠杆菌PurT（EcPurT）中ATP结合位点表现出较高的结构相似性，但其GAR底物结合位点具有显着差异。特别是MtbPurT中的383-389环更短，与底物GAR的磷酸基团相距5.7Å。不同的GAR结合模式导致MtbPurT的构象发生较大变化，为抗结核杆菌药物的开发提供潜在的机会。